Raumstrukturen der Proteine

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Die AS-Sequenz eines Proteins wird als Primärstruktur bezeichnet. Mit den heute zur Verfügung stehenden Verfahren liefert sie noch wenig Anhaltspunkte über die räumliche Anordnung (= Raumstruktur) von Proteinen.

Mit Hilfe moderner Analyseverfahren (z. B. Röntgenstruktur-Analyse) können genauere Einblicke der räumlichen Anordnung gewonnen werden.

Es wird von drei weiteren Ebenen ausgegangen:

Sekundärstruktur

Tertiärstruktur

Quartärstruktur

Zuerst noch mal zurück zur Peptidbindung:

Bisher haben wir die Peptidbindungen als Rückgrat von Peptid- oder Proteinketten als Einfachbindungen gezeichnet. Tatsächlich stellt diese Darstellungsweise nur eine mesomere Grenzstruktur der Peptidbindung dar, die infolge der Elektronenverteilung zwischen der C=O-Bindung und der NH-Bindung den Charakter einer partiellen Doppelbindung erhält. Aus diesem Grund ist die Peptidbindung ein entscheidendes strukturgebendes Element.

 

Mesomere Grenzstrukturen der Peptidbindung:

Sekundärstruktur:

Lange Polypeptidketten können sich räumlich anordnen:
Wasserstoff-Brückenbindungen zwischen den C=O- und NH-Gruppen der Peptidketten stabilisieren diese räumliche Anordnung.
Man unterscheidet 2 Formen: α-Helix und β-Faltblattstruktur

α-Helix:
Polypeptidkette in Form einer rechtsgewundenen Schraube, entdeckt in α-Kreatinen, den fibrillären Proteinen in Haaren

β-Faltblattstruktur:
Peptidkette in Zick-Zack-Form gefaltet, je nach Richtung der Polypeptid-Ketten wird von parallelen bzw. antiparallelen Faltblättern gesprochen.

Tertiärstruktur:
ist eine weitere räumliche Anordnung der Proteine. Sie beschreibt die Ausbildung der stabilen Raumstruktur monomerer Proteine, die aus Kombinationen von α-Helices und β-Faltblättern sowie den dazwischen liegenden Schleifen und anderen Strukturelementen besteht.

Zur Ausbildung der Tertiärstruktur kommt es durch Wechselwirkungen zwischen den Aminosäure-Seitenketten:

  • Wasserstoff-Brücken
  • hydrophobe Wechselwirkungen
  • Ionenbindungen
  • Disulfidbrücken

Quartärstruktur:

Mehrere identische Proteinketten mit eigener Primär-, Sekundär- oder Tertiärstruktur treten zu einer Funktionseinheit zusammen.
Viele Proteine des menschlichen Organismus sind dimer (2 Funktionseinheiten) oder tetramer, die Anzahl kann aber auch wesentlich größer sein.